Qué pasó
- Un equipo de 22 investigadores publicó el 3 de noviembre de 2026 en Nature Communications un método para diseñar enzimas que degradan poli(tereftalato de etileno), el plástico PET de las botellas.
- El método combina diseño informado por la evolución, llamado EVdesign, con diseño racional. El primero aprovecha las relaciones evolutivas entre enzimas emparentadas para introducir muchos cambios de aminoácidos de una vez.
- Los autores probaron en laboratorio 603 diseños derivados de ocho enzimas PETasas de origen.
- Más de 400 variantes, con entre 12 y 68 sustituciones de aminoácidos, lograron despolimerizar el PET. Casi todas superaron a la enzima de la que partieron.
Por qué importa
- Las enzimas que rompen PET permiten reciclar el plástico en sus componentes básicos, en vez de solo fundirlo. Mejorar su actividad y su estabilidad es una condición para usarlas a escala.
- Muchas de las variantes nuevas se acercaron en ensayos de conversión parcial al rendimiento de LCC-ICCG, una enzima que los autores usan como referencia.
- El trabajo muestra que se puede generar diversidad útil a partir de varias enzimas distintas, no solo de una.
El dato
603. Son los diseños que el equipo probó en laboratorio, a partir de ocho PETasas. Más de 400 funcionaron.
Contexto
Los resultados variaron mucho según la enzima de partida. La cutinasa TfCut2, de la bacteria Thermobifida fusca, resultó la base más fácil de rediseñar. Pero tenía un límite de estabilidad térmica, que el equipo resolvió con cuatro mutaciones racionales. Esa variante sirvió de base para rondas iterativas de EVdesign que mejoraron aún más su actividad.
Los autores también observaron un compromiso: mientras más se alejan las secuencias de la original, menos enzimas resultan activas, pero aumenta la variación de su rendimiento. Esa dispersión permite encontrar casos muy por encima del promedio. Concluyen que EVdesign es una estrategia sólida para generar enzimas diversas y de alta actividad.
En Mamífero seguimos el diseño de proteínas y la química del reciclaje. Contamos que Pinal diseña proteínas a partir de una frase y dos de sus enzimas funcionaron y que una batería de flujo de azufre reciclable retuvo 98,1% de su capacidad. En contaminación, más algas en el Ártico arrastrarán más contaminantes persistentes al fondo, y en captura, una membrana de carbono de 2 nanómetros separa CO₂.
Qué viene
- El método puede aplicarse a otras familias de enzimas con muchos parientes evolutivos conocidos.
- Las variantes más activas deberán probarse en condiciones de conversión completa y a mayor escala.
- La comparación con LCC-ICCG en ensayos completos dirá si alguna puede reemplazar a las enzimas de referencia actuales.
Cierre
En vez de mejorar una enzima paso a paso, el equipo dejó que la historia evolutiva de varias PETasas sugiriera cientos de cambios a la vez. Dos de cada tres diseños rompieron PET, y casi todos lo hicieron mejor que su punto de partida.
Fuentes
- Norton-Baker, B., Fram, B., Thadani, N. y otros, “Iterative computational and rational design generates diverse PET hydrolases for plastic depolymerization”, Nature Communications, 3 de noviembre de 2026, DOI 10.1038/s41467-026-78471-3. La nota se basa en el resumen del artículo.
- Imagen de portada: Grendelkhan, CC BY-SA 4.0, vía Wikimedia Commons
Editado por Rodrigo Cornejo. Quiénes escriben las notas
