发生了什么
- 一个22人的研究团队于2026年11月3日在《Nature Communications》发表了一种设计酶的方法，这些酶可分解聚对苯二甲酸乙二醇酯，即用于制造瓶子的PET塑料。
- 该方法把基于进化信息的设计（称为EVdesign）与理性设计结合起来。前者利用相关酶之间的进化关系，一次引入许多氨基酸改变。
- 作者在实验室中测试了603个设计，它们源自8种亲本PETase酶。
- 400多个变体带有12至68个氨基酸替换，能够使PET解聚。几乎所有变体的表现都优于它们的出发酶。
为什么重要
- 能分解PET的酶，使塑料可以被回收成基本组成单元，而不只是熔化再加工。提高它们的活性和稳定性，是大规模使用的前提。
- 在部分转化实验中，许多新变体的表现接近LCC-ICCG，这是作者用作基准的一种酶。
- 这项工作表明，有用的多样性可以从多种不同的酶中产生，而不只是来自一种酶。
关键数字
603。 这是研究团队在实验室中测试的、源自8种PETase的设计数量。其中400多个起了作用。
背景
结果因出发酶的不同而差异很大。来自细菌Thermobifida fusca的角质酶TfCut2，被证明是最容易重新设计的基础。但它存在热稳定性的上限，团队用四个理性突变解决了这一问题。这个变体成为多轮迭代EVdesign的基础，进一步提高了它的活性。
作者还观察到一种权衡：序列离原始序列越远，有活性的酶就越少，但它们表现的离散程度会变大。这种离散使人有可能找到远高于平均水平的个例。他们的结论是，EVdesign是产生多样、高活性酶的一种稳健策略。
Mamífero一直关注蛋白质设计和回收化学。我们报道过Pinal根据一句话设计蛋白质，其中有两种酶起了作用，以及一种可回收的硫液流电池保持了98.1%的容量。在污染方面，北极的藻类增多，会把更多持久性污染物带到海底；在碳捕集方面，一种2纳米的碳膜可以分离CO₂。
接下来
- 这一方法可以应用于其他有许多已知进化近亲的酶家族。
- 活性最高的变体需要在完全转化的条件下，以及更大的规模上接受测试。
- 在完整实验中与LCC-ICCG比较，将表明其中是否有变体能取代目前的基准酶。
一句话总结
团队没有一步步改进某一种酶，而是让多种PETase的进化历史一次性提示出数百处改变。三个设计里有两个分解了PET，而且几乎所有设计的表现都好于它们的出发点。
来源
- Norton-Baker、Fram、Thadani等，“Iterative computational and rational design generates diverse PET hydrolases for plastic depolymerization”，Nature Communications，2026年11月3日，DOI 10.1038/s41467-026-78471-3。本文依据论文摘要写成。
- 封面图片：Grendelkhan，CC BY-SA 4.0，来自 Wikimedia Commons
编辑：Rodrigo Cornejo。我们如何挑选和核实：谁在写这些笔记。